Aminokwasy

Aminokwasy- związki dwufunkcyjne zawierające w swych cząsteczkach grupy karboksylowe i aminowe.

przykłady:

Właściwości fizyczne aminokwasów:
-są związkami krystalicznymi
-rozpuszczają się w rozpuszczalnikach polarnych (woda, alkohol etylowy), nie rozp. się w rozpuszczalnikach niepolarnych (benzen, eter, heksan)
-mają wysokie temp topnienia

Właściwości chemiczne glicyny:
Roztwór wodny glicyny jest obojętny ponieważ obecne w cząsteczce grupy: karboksylowa i aminowa ulegają wewnętrznemu zobojętnieniu. Tworzy się sól wewnętrzna w rezultacie przeniesienia jonu H+ od grupy karboksylowej do aminowej.

a) Sól taka może reagować zarówno z kwasami jak i z zasadami.

b) Reakcja kondensacji - zachodzi pomiędzy grupą aminową i karboksylową dwóch aminokwasów.

Powstały produkt nadal ma grupę aminową i karboksylową i może reagować dalej w reakcji kondensacji. Związki powstałe w wyniku kondensacji aminokwasów,
noszą nazwę peptydów.

przykłady innych reakcji kondensacji:

Reakcją odwrotną do redakcji kondensacji jest reakcja hydrolizy.

Za pomocą tej reakcji można ustalić, z jakich aminokwasów składał się peptyd.
c) Reakcja kondensacji - zachodząca pomiędzy grupą aminową I karboksylową tego samego aminokwasu. - wewnątrzcząsteczkowa reakcja kondensacji.

Pierścienie laktamowe są elementami składowymi penicyliny.

d) Reakcja dezaminacji
-proces transaminacji - zachodzi u kręgowców; prowadzi do powstania ketokwasów; akceptorem amoniaku z aminokwasu jest ketokwas, który jest jednocześnie donorem tlenu na rzecz dezaminowanego aminokwasu.
-dezaminacja oksydacyjna - zachodzi u kręgowców; następuje odwodorowanie aminokwasu przy udziale enzymu dehydrogenazy (koenzym FAD, rzadziej NAD+) do iminokwasu, następnie samorzutne dołączenie wody z odłączeniem amoniaku.
-dezaminacja hydrolityczna - zachodzi u bakterii; prowadzi do powstania hydroksykwasów.
-dezaminacja redukcyjna zachodzi u bakterii; prowadzi do powstania kwasów nasyconych.
-dezaminacja bezpośrednia zachodzi u bakterii; prowadzi do powstania kwasów nienasyconych.

Punkt izoelektryczny (pI) - takie pH środowiska, przy którym cząsteczka aminokwasu w danych warunkach jest obojętna. W punkcie izoelektrycznym cząsteczka nie ma wędrowania w polu elektrycznym.
Punkt izojonowy - taka wartość pH, przy której liczba protonów związanych z grupami -NH2 jest równa liczbie protonów odszczepionych przez grupy -COOH. W tym punkcie przeciętny ładunek jest równy zeru. Punkt ten ma wartość stałą i charakterystyczną dla danego aminokwasu lub białka.
Natomiast punkt izoelektryczny ulega zmianie, bo zależy od środowiska.
W roztworze o Ph większym od punktu izoelektrycznego cząsteczka występuje w postaci anionu, a poniżej pI - w formie kationu. W punkcie izoelektrycznym jest najsłabiej rozpuszczalna, czyli najłatwiej ją strącić.

Podział aminokwasów:
a) ze względu na ilość grup karboksylowych i aminowych:
obojętne (1 grupa -NH2 1 grupa -COOH)
kwaśne (1 grupa -NH2 2 grupy -COOH)
zasadowe (2 grupy -NH2 1 grupa -COOH)
obojętne z układem cyklicznym
b) ze względu na polarność grup R w sąsiedztwie węgla a.